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NOBELPREISE 2008: CHEMIE


Der Blick durch ein Mikroskop eröffnet eine interessante Welt. Der Flügel eines Insekts, die Augen einer Spinne, die Spaltöffnungen an der Unterseite eines Blattes und vieles mehr aus der Mikrowelt lösen bei Schülern stets ein Aha-Erlebnis aus. Wenn man allerdings versucht, lebende Zellen unter dem Mikroskop zu betrachten, erlebt man eine Enttäuschung. In Pflanzenzellen kann man zwar noch grüne Körnchen wahrnehmen, die so genannten Chloroplasten, aber sonst ist nicht viel zu sehen. Die Biologen benötigen zur Sichtbarmachung der Zellstrukturen Färbemittel, und diese kommen aus der Chemie.

In der Mitte des 19. Jahrhunderts lernten die Chemiker, organische Substanzen herzustellen, die in der Natur nicht existieren. Viele davon waren farbenprächtig. Dies markierte den Beginn der Farbchemie, die Welt wurde innerhalb weniger Jahre bunt. Wenn nun das Innere einer Zelle nicht homogen ist, so vermuteten die Biologen damals, dann bestünde die Möglichkeit, dass einige Teile davon mit besonderen chemischen Farbsubstanzen reagierten. Eine Reihe von Biologen experimentierte in dieser Richtung. Besonders erfolgreichen war dabei der deutsche Zellforscher Walter Flemming (1843 - 1905). Er untersuchte Zellen und beobachtete, dass sich im Zellkern Strukturen befinden, die bestimmte Farbstoffe absorbieren. Dadurch heben sich diese nach der Einfärbung deutlich gegen den farblosen Hintergrund ab. Flemming nannte dieses Material „Chromatin“ (nach dem griechischen Wort für Farbe). Dieses Chromatin verdichtet sich bei der Zellteilung zu den länglichen „Chromosomen“, was so viel wie „Farbkörper“ bedeutet. Erst später sollten sich diese Farbkörper als Träger der Gene herausstellen.

Die Geschichte der Färbetechnik ist noch nicht zu Ende, wie der diesjährige Chemienobelpreis zeigt. Diesen teilen sich drei Wissenschaftler, denen wir die Entdeckung und Weiterentwicklung des "grün fluoreszierenden Proteins" (GFP) zu verdanken haben. Es sind dies der Japaner Osamu Shimomura und die US-Amerikaner Martin Chalfie und Roger Y. Tsien. GFP lässt sich an andere Proteine binden. Es fluoresziert grün, wenn man es mit UV-Licht bestrahlt und ist damit als Zellmarker hervorragend geeignet. Man hängt das fluoreszierende Protein, das übrigens in einer Qualle entdeckt wurde, an ein anderes Protein an und schon kann man es verfolgen. In der Zwischenzeit gibt es verschiedene Proteinvarianten, die in allen Farben leuchten. Scherzkekse unter den Chemikern haben damit bereits winzige Leuchtgemälde erzeugt. Vielleicht braut demnächst jemand ein Getränk mit GFP. Urlauber, die sich am Strand bräunen lassen, könnten sich dann als grüne Männchen bewundern lassen.




© 2008 Rudolf Öller, Bregenz